A. 分子篩的使用方法
500度左右烘2~3小時,在乾燥器中冷卻待用,使用時就放進溶劑中就可以了,不過要注意的是,不同的溶劑要選用不同規格的分子篩,不是隨便用的.
B. 化學反應裝置,制氧,制氫,制氯裝置分別是什麼我們老師老是這樣說。。
化學反應裝置,制氧,制氫,制氯裝置分別是什麼？我們老師老是這樣說。
Zn+H2SO4=ZnSO4+H2↑
一般實驗室製造氧氣使用的方法是：
實驗裝置
1.加熱高錳酸鉀,化學式為：2KMnO4===(△）K2MnO4+MnO2+O2↑
2.用催化劑MnO2並加熱氯酸鉀,化學式為:2KClO3===(△,MnO2) 2KCl+3O2↑
3.雙氧水（過氧化氫）在催化劑MnO2（或紅磚粉末,土豆,水泥等）中,生成O2和H2O,化學式為: 2H2O2===(MnO2) 2H2O+O2↑
工業製造氧氣方法：
1. 壓縮冷卻空氣
2.分子篩
核潛艇中制氧氣的方法:2Na2O2+2CO2===2Na2CO3+O2↑ 此方法的優點：1、常溫下進行 2、使氧氣和二氧化碳形成循環（人消耗氧氣,呼出二氧化碳,而此反應消耗二氧化碳,生成氧氣）
如何製造二氧化碳和關於二氧化碳的有關化學式
實驗室製造二氧化碳：2HCl+CaCO3 CaO + CO2↑(高溫）
2．實驗室通常用氧化HCl或濃鹽酸的方法來製取氯氣,常見的氧化劑有：MnO2、K2Cr2O7、KMnO4、KClO3、Ca(ClO)2,發生的反應分別是：
4HCl（濃）＋MnO2 ＝MnCl2＋Cl2↑＋2H2O
14HCl＋K2Cr2O7＝2KCl＋2CrCl3＋7H2O＋3Cl2↑
16HCl＋2KMnO4＝2KCl＋2MnCl2＋8H2O＋5Cl2↑
6HCl＋KClO3＝KCl＋3H2O＋3Cl2↑
4HCl＋Ca(ClO)2＝CaCl2＋2H2O＋2Cl2↑
如不用濃鹽酸,亦可用NaCl(固體)跟濃硫酸來代替．如：
2NaCl＋MnO2＋3H2SO4 ＝2NaHSO4＋MnSO4＋Cl2↑＋2H2O
也可用非金屬之間的置換反應：
2HCl + F2 =2HF + Cl2↑
註：切勿使用玻璃器材!
用硫化亞鐵與稀硫酸反應即可製得硫化氫氣體.
FeS + H2SO4 = FeSO4 + H2S(g)
加熱硫鐵礦,閃鋅礦,硫化汞,可以生成二氧化硫
4FeS2(s) + 11O2(g) → 2Fe2O3(s) + 8SO2(g)
2ZnS(s) + 3O2(g) → 2ZnO(s) + 2SO2(g)
HgS(s) + O2(g) → Hg(g) + SO2(g)
C. 分子篩制備無水乙醇是咋的一回事，求原理和步驟等，有一篇實驗報告最好
它能將水分子吸收，而乙醇分子不能通過，留在外面。從而達到乾燥作用
D. 求離子交換柱層析法和擁有分子篩作用的（叫什麼忘了）的兩個實驗報告或操作詳細說明
離子交換層析
Tina 發表於 2006-2-21 12:21:00
材料與儀器
DEAE-32纖維素，pH8.0 0.01 mol/L Tris-HCl，工程菌破碎離心後的上清液；
層析柱
二、 方法與步驟
1） 裝柱：
用水清洗層析柱，柱內留存水距底部約1cm，加入18ml介質（凝膠溶液）。
2） 平衡：
加0.01M,PH8.0,tris-HCl緩沖液，直至流出液PH與緩沖液一致。
3） 上樣：
用量筒量出上清液體積，再加入等體積緩沖液混合，取EP管留1.5ml。待柱中水流出，至剛好覆蓋凝膠表面，靠璧緩慢加樣。
4) 用50ml緩沖液洗滌，用EP管隨機收集樣品穿出液和洗滌穿出液。
5) 洗脫：
將梯度洗滌儀和層析柱連接，洗脫瓶A（混合器）加200µl緩沖液，開口打開至兩瓶液面相平，相通管道出無氣泡，關閉連接，A中加入6gNaCl溶解，把裝置放在梯度混合儀上，開動攪拌器開關，打開A和B的連接通道，層析柱下端連收集器，收集洗脫流出液。
6） 控制流速，約4min/管，2-3ml/管。
分子篩的是凝膠層析
Sephadex G-100凝膠層析
Tina 發表於 2006-2-21 12:27:00
材料與儀器
Sephadex G-100，0.5 mol/L pH8.0 Tris-HCl，濃縮液
層析柱
二、 方法與步驟
1） Sephadex G-100 凝膠預處理
a) 100ml燒杯，稱取5克sephadex G-100,加入50ml去離子水，浸泡溶脹24小時。
b) 傾去sephadex G-100溶脹後凝膠上層的水，加入凝膠等體積的1.0 mol/L NaOH液處理，用攪棒輕輕攪動，並浸泡1小時處理後傾去。用去離子水洗滌。洗滌過程中，用傾去法除去細顆粒。其方法是用攪棒將凝膠攪勻（注意不要過分用力攪拌，以防止顆粒破碎），放置數分鍾，將未沉澱的細顆粒隨上層水倒掉。浮選3-5次，直至上層沒有細顆粒為止，再浸泡水洗至PH中性。
c) 將Sephadex G-100凝膠水溶液盛放於抽濾瓶中，用洗耳球塞住杯口，減壓抽氣30分鍾，除去凝膠溶液內的氣泡，將脫氣後的凝膠溶液輕輕倒入燒杯中，其中盛有1/2去離子水。
2) 裝柱
a) 層析柱(1.0Î50cm)用水清洗干凈，柱的上、下端聯接塑料管接上小乳膠管，裝上螺旋夾。將層析柱垂直裝好。校直過程用下端綁有鑰匙的繩子掛於鐵架的不同位置，從多角度校正使柱垂直。打開柱上埠，從柱底下出口管朝柱內注入水，使柱底全部充滿水而不留氣泡，關閉柱出口。最終柱內留存有2 cm的水。從出口處接上一根直徑2 mm細塑管，塑管另一端固定在柱的上端部位。
b) 攪動凝膠溶液（切勿攪動太快，以免空氣再逸入），使形成均一的薄膠漿，並立即沿玻棒倒入層析管內，讓加入的凝膠在柱內自然沉降，待柱底面上積起約1-2 cm的凝膠床後，打開柱出口水流。隨著柱內水的流出，上面不斷加入凝膠液，使形成的凝膠床面上有凝膠連續下降（如果凝膠床面上不再有凝膠顆粒下降，應該用攪棒均勻地將凝膠床攪起數厘米高，然後再加凝膠，不然就會形成界面，影響層析效果）。
c) 凝膠沉積到柱內凝膠是否均勻，有否「紋路」或氣泡。若層析柱不均一，必須重新裝柱。
3） 平衡
柱裝好後，使層析床穩定15-20分鍾，然後連接洗脫瓶出口和層析柱頂端，用3-5倍體積地緩沖液平衡層析柱。平衡過程中控制上柱緩沖液地進柱操作壓保持恆定。保持流速每滴/10秒。直至流出液的PH與上柱緩沖液完全相同。
4） 樣品洗脫
a) 上樣准備：
i) 上樣前打開層析柱上端，先檢查凝膠床界面是否平整，如果傾斜不平整，可用玻棒將凝膠床界面輕輕攪起後，再使凝膠自然沉降，形成平整狀態的凝膠床界面。用毛細吸管小心吸去大部分清液，然後讓液面自然下降，直至幾乎露出凝膠床界面。
ii) 樣品放入高速離心機，12000r/min、離心5 min。
iii) 上樣前吸取50µl樣品於EP管中，以備走電泳。
b) 樣品上樣：
i) 將樣品由玻棒引流沿管壁加入到凝膠床面上，注意不要將床面凝膠沖起。同時打開層析柱下面流出液開關（控制流速1滴/20秒），保持層析柱下面流出滴速與上樣的滴速一致，控制凝膠床界面不能脫水，並控制樣品區帶盡量狹窄。
ii) 當1.5ml樣品全部加入後，用 1-2 ml的0.5mol/L PH8.0 Tris-HCl洗脫液同上樣時一樣地保持層析柱下面流出滴速與上樣的滴速一致以控制凝膠床界面不能脫水，小心清洗凝膠床界面表面，使黏附著的樣品全部洗入凝膠床。
iii) 然後開始控制上樣的滴速大於層析柱下面流出滴速，使幾乎與凝膠床界面相平的洗脫液液面慢慢提高至凝膠床界面高出2cm左右，封閉層析柱上端。
iv) 保持層析柱上柱洗脫液入口處與層析柱下面流出處有一定勢壓。控制上柱緩沖液的進柱操作壓保持恆定。
c) 洗脫：
用0.1 mol/L PH8.0 Tris-HCl 緩沖液洗脫，用部分收集器收集，4分鍾/管（約2-3ml/管），收集約1-30管。
5） 酶活、酶濃度測定，參見2.6.2，2.6.3
6） 最高酶活收集管洗脫液留50µl，以備走電泳。
7） 將酶活較高的收集液10~14管合並，測定總體積為7.1 ml，精確測定酶活性。並用考馬思亮藍測定蛋白濃度。測酶活時體系稀釋了200倍，定蛋白時無稀釋。
E. SDS-PAGE和分子篩過濾層析測定蛋白質分子量在原理和方法上有何不同
電泳法分離蛋白質是根據蛋白質的什麼原理：一般是通過生化方法吧蛋白提取出來，蛋白質帶有電荷么，是將混合樣品中的蛋白質，其原理是第一向基於蛋白質PI不同用等電聚焦，電泳時的正極與負極都會發生電解反應，向著與其電性相反的電極移動的現象稱為電泳。是根據蛋白質的電荷不同即酸鹼性質不同分離蛋白質混合物的方法。1、電泳：在外電場的作用下，帶點顆粒將向著與其電性相反的電極移動，這種現象稱為電泳。電泳技術可用於氨基酸、肽、蛋白質和核苷酸等生物分子的分析分離和制備。區帶電泳是由於在支持物上電泳蛋白質混合物被分離為若干區帶。電泳前用緩沖液浸潤薄膜或濾紙等支持物或用緩沖液直接配置成凝膠，將待分離的蛋白質樣品加在它的一端或中央，支持物的兩端與電極連接，通電電泳。電泳完畢，各個組分分布在不同的區域，用顯色劑（蛋白質可用考馬斯亮藍或氨基黑等染色）顯色後可以顯示出各個組分。氨基酸混合物特別是寡聚核苷酸混合物一次電泳往往不能完全分開。這種情況可以將第一次電泳分開的斑點通過支持介質間的接觸印跡轉移到第二個支持介質上，旋轉90°，進行第二次電泳。這種方法稱為雙向電泳。2、聚丙烯醯胺凝膠電泳：以聚丙烯醯胺凝膠為支持物，一般製成凝膠柱或凝膠板，凝膠是由相連的兩部分組成（小的部分是濃縮膠，大的部分為分離膠），這兩部分凝膠的濃度、緩沖液組分和離子強度、pH以及電場強度都是不同的，即不連續性。電泳時樣品首先在不連續的兩相間積聚濃縮而成很薄的起始區帶，然後再進行電泳分離。電泳有三種物理效應：1、樣品的濃度效應；2、凝膠對被分離分子的篩選效應；3、一般電泳分離的電荷效應。3、毛細管電泳：高效毛細管電泳、毛細管區帶電泳、自由溶液毛細管電泳、毛細管電泳，可分離氨基酸、肽、蛋白質、DNA片段和核酸以及多種小分子，也可用於手性化合物的分離。毛細管減少了由於熱效應產生的許多問題，可以提高熱散失，有助於消除由於熱引起的擴散增加而造成的對流和區帶變寬，因此管中不需要加入穩定介質即可進行自由流動電泳。電泳遷移引起溶液中荷電分子向相反電荷的電極移動，雖然被分析樣品因電泳遷移而分離，然而電滲作用使溶液向負極流動，而且電滲電流很強，其速度一般比樣品的電泳速率答，因此所有的正、負離子和中性分子都被推向負極。對荷正電分子來說，電泳遷移和電滲流效果是一致的，而且移動最快，最先達到負極。隨著被分離的分子接近負極，它們都將通過紫外檢測器並把信號傳遞給記錄儀。所得結果是被分離組分的紫外吸收對時間的峰譜。4、等點聚焦（IEF）分離蛋白質混合物是在具有pH梯度的介質（如濃蔗糖溶液）中進行。在外電場作用下各種蛋白質將移向並聚焦在等於其等電點的梯度處，並形成一個很窄的區帶。pH梯度製作一般利用兩性電解質，它是脂肪族多胺和多羧類的同系物，它們具有相近但不相同的解離常數和等電點。在外電場作用下，自然形成pH梯度。5、層析聚焦：根據蛋白質的等電點差異分離蛋白質混合物的柱層析方法。原理：當用特種緩沖液滴洗填充在柱中的特種多緩沖交換劑時，就會在層析柱中自上而下自動的建立起連續的pH梯度；同時加在柱上端的蛋白質樣品也隨多緩沖液的按各自的等電點聚焦在相應的pH區段。並在過程中隨pH梯度下移，蛋白質混合物的各組分先後從柱中流出，達到分離純化的目的。
F. 分子篩類化合物的概念，分類及常見的制備和表徵方法(論述)
.分子篩的概念
分子篩是結晶型的硅鋁酸鹽，具有均勻的孔隙結構。分子篩中含有大量的結晶水，加熱時可汽化除去，故又稱沸石。自然界存在的常稱沸石，人工合成的稱為分子篩。它們的化學組成可表示為
Mx/n[(AlO2)x·(SiO2)y] ·ZH2O
式中M是金屬陽離子，n是它的價數，x是AlO2的分子數，y是SiO2分子數，Z是水分子數，因為AlO2帶負電荷，金屬陽離子的存在可使分子篩保持電中性。當金屬離子的化合價n = 1時，M的原子數等於Al的原子數；若n = 2，M的原子數為Al原子數的一半。
用離子交換法製得不同型號的分子篩，以離子命名如NaA (鈉A)型、KA (鉀A)型、CaA (鈣A)型，商業上又用4A、3A、5A的牌號來表示。
籠有多種多樣，如 六方柱籠、立方體( )籠、 籠、 籠、八面沸石籠等。
制備用共沉澱法.
表徵用圖譜就好.
http://www.docin.com/p-682832781.html
G. 變壓吸附實驗裝置的工作原理，求詳細點
第一：吸附抄劑相同，氣襲體分壓相同，各組分在吸附劑上吸附量不同；
第二：吸附劑相同，氣體分壓不同，同組分在吸附劑上吸附量不同；
第三：利用閥門程序控制，讓混合氣體組分通過吸附柱，由此得到氣體組分的分離與純化。
第四：模擬真實變壓吸附過程，提供工業設計的基本數據。
第五：這是碩士論文、博士論文、設計院設計所需要的實驗裝置。
H. 請問：3A分子篩的含水率和溫升實驗怎麼做謝謝！
GB/T11944的附錄上有3A分子篩含水率的測定方法；至於溫升試驗很簡單：100g分子篩與100g水，放在同一容器，溫度能升到30度，證明分子篩能正常使用。
I. 分子篩的生產方法
分子篩是結晶態的硅酸鹽或硅鋁酸鹽，由硅氧四面體或鋁氧四面體通過氧橋鍵相連而形成。分子篩的生產方法有水熱合成、水熱轉化和離子交換等方法。
J. 水分測定儀上的分子篩有什麼用用什麼型號的比較好
沒碰到過
我們用的是快速水份測定儀
效果一般般