A. 分子筛的使用方法
500度左右烘2~3小时,在干燥器中冷却待用,使用时就放进溶剂中就可以了,不过要注意的是,不同的溶剂要选用不同规格的分子筛,不是随便用的.
B. 化学反应装置,制氧,制氢,制氯装置分别是什么我们老师老是这样说。。
化学反应装置,制氧,制氢,制氯装置分别是什么？我们老师老是这样说。
Zn+H2SO4=ZnSO4+H2↑
一般实验室制造氧气使用的方法是：
实验装置
1.加热高锰酸钾,化学式为：2KMnO4===(△）K2MnO4+MnO2+O2↑
2.用催化剂MnO2并加热氯酸钾,化学式为:2KClO3===(△,MnO2) 2KCl+3O2↑
3.双氧水（过氧化氢）在催化剂MnO2（或红砖粉末,土豆,水泥等）中,生成O2和H2O,化学式为: 2H2O2===(MnO2) 2H2O+O2↑
工业制造氧气方法：
1. 压缩冷却空气
2.分子筛
核潜艇中制氧气的方法:2Na2O2+2CO2===2Na2CO3+O2↑ 此方法的优点：1、常温下进行 2、使氧气和二氧化碳形成循环（人消耗氧气,呼出二氧化碳,而此反应消耗二氧化碳,生成氧气）
如何制造二氧化碳和关于二氧化碳的有关化学式
实验室制造二氧化碳：2HCl+CaCO3 CaO + CO2↑(高温）
2．实验室通常用氧化HCl或浓盐酸的方法来制取氯气,常见的氧化剂有：MnO2、K2Cr2O7、KMnO4、KClO3、Ca(ClO)2,发生的反应分别是：
4HCl（浓）＋MnO2 ＝MnCl2＋Cl2↑＋2H2O
14HCl＋K2Cr2O7＝2KCl＋2CrCl3＋7H2O＋3Cl2↑
16HCl＋2KMnO4＝2KCl＋2MnCl2＋8H2O＋5Cl2↑
6HCl＋KClO3＝KCl＋3H2O＋3Cl2↑
4HCl＋Ca(ClO)2＝CaCl2＋2H2O＋2Cl2↑
如不用浓盐酸,亦可用NaCl(固体)跟浓硫酸来代替．如：
2NaCl＋MnO2＋3H2SO4 ＝2NaHSO4＋MnSO4＋Cl2↑＋2H2O
也可用非金属之间的置换反应：
2HCl + F2 =2HF + Cl2↑
注：切勿使用玻璃器材!
用硫化亚铁与稀硫酸反应即可制得硫化氢气体.
FeS + H2SO4 = FeSO4 + H2S(g)
加热硫铁矿,闪锌矿,硫化汞,可以生成二氧化硫
4FeS2(s) + 11O2(g) → 2Fe2O3(s) + 8SO2(g)
2ZnS(s) + 3O2(g) → 2ZnO(s) + 2SO2(g)
HgS(s) + O2(g) → Hg(g) + SO2(g)
C. 分子筛制备无水乙醇是咋的一回事，求原理和步骤等，有一篇实验报告最好
它能将水分子吸收，而乙醇分子不能通过，留在外面。从而达到干燥作用
D. 求离子交换柱层析法和拥有分子筛作用的（叫什么忘了）的两个实验报告或操作详细说明
离子交换层析
Tina 发表于 2006-2-21 12:21:00
材料与仪器
DEAE-32纤维素，pH8.0 0.01 mol/L Tris-HCl，工程菌破碎离心后的上清液；
层析柱
二、 方法与步骤
1） 装柱：
用水清洗层析柱，柱内留存水距底部约1cm，加入18ml介质（凝胶溶液）。
2） 平衡：
加0.01M,PH8.0,tris-HCl缓冲液，直至流出液PH与缓冲液一致。
3） 上样：
用量筒量出上清液体积，再加入等体积缓冲液混合，取EP管留1.5ml。待柱中水流出，至刚好覆盖凝胶表面，靠璧缓慢加样。
4) 用50ml缓冲液洗涤，用EP管随机收集样品穿出液和洗涤穿出液。
5) 洗脱：
将梯度洗涤仪和层析柱连接，洗脱瓶A（混合器）加200µl缓冲液，开口打开至两瓶液面相平，相通管道出无气泡，关闭连接，A中加入6gNaCl溶解，把装置放在梯度混合仪上，开动搅拌器开关，打开A和B的连接通道，层析柱下端连收集器，收集洗脱流出液。
6） 控制流速，约4min/管，2-3ml/管。
分子筛的是凝胶层析
Sephadex G-100凝胶层析
Tina 发表于 2006-2-21 12:27:00
材料与仪器
Sephadex G-100，0.5 mol/L pH8.0 Tris-HCl，浓缩液
层析柱
二、 方法与步骤
1） Sephadex G-100 凝胶预处理
a) 100ml烧杯，称取5克sephadex G-100,加入50ml去离子水，浸泡溶胀24小时。
b) 倾去sephadex G-100溶胀后凝胶上层的水，加入凝胶等体积的1.0 mol/L NaOH液处理，用搅棒轻轻搅动，并浸泡1小时处理后倾去。用去离子水洗涤。洗涤过程中，用倾去法除去细颗粒。其方法是用搅棒将凝胶搅匀（注意不要过分用力搅拌，以防止颗粒破碎），放置数分钟，将未沉淀的细颗粒随上层水倒掉。浮选3-5次，直至上层没有细颗粒为止，再浸泡水洗至PH中性。
c) 将Sephadex G-100凝胶水溶液盛放于抽滤瓶中，用洗耳球塞住杯口，减压抽气30分钟，除去凝胶溶液内的气泡，将脱气后的凝胶溶液轻轻倒入烧杯中，其中盛有1/2去离子水。
2) 装柱
a) 层析柱(1.0Î50cm)用水清洗干净，柱的上、下端联接塑料管接上小乳胶管，装上螺旋夹。将层析柱垂直装好。校直过程用下端绑有钥匙的绳子挂于铁架的不同位置，从多角度校正使柱垂直。打开柱上端口，从柱底下出口管朝柱内注入水，使柱底全部充满水而不留气泡，关闭柱出口。最终柱内留存有2 cm的水。从出口处接上一根直径2 mm细塑管，塑管另一端固定在柱的上端部位。
b) 搅动凝胶溶液（切勿搅动太快，以免空气再逸入），使形成均一的薄胶浆，并立即沿玻棒倒入层析管内，让加入的凝胶在柱内自然沉降，待柱底面上积起约1-2 cm的凝胶床后，打开柱出口水流。随着柱内水的流出，上面不断加入凝胶液，使形成的凝胶床面上有凝胶连续下降（如果凝胶床面上不再有凝胶颗粒下降，应该用搅棒均匀地将凝胶床搅起数厘米高，然后再加凝胶，不然就会形成界面，影响层析效果）。
c) 凝胶沉积到柱内凝胶是否均匀，有否“纹路”或气泡。若层析柱不均一，必须重新装柱。
3） 平衡
柱装好后，使层析床稳定15-20分钟，然后连接洗脱瓶出口和层析柱顶端，用3-5倍体积地缓冲液平衡层析柱。平衡过程中控制上柱缓冲液地进柱操作压保持恒定。保持流速每滴/10秒。直至流出液的PH与上柱缓冲液完全相同。
4） 样品洗脱
a) 上样准备：
i) 上样前打开层析柱上端，先检查凝胶床界面是否平整，如果倾斜不平整，可用玻棒将凝胶床界面轻轻搅起后，再使凝胶自然沉降，形成平整状态的凝胶床界面。用毛细吸管小心吸去大部分清液，然后让液面自然下降，直至几乎露出凝胶床界面。
ii) 样品放入高速离心机，12000r/min、离心5 min。
iii) 上样前吸取50µl样品于EP管中，以备走电泳。
b) 样品上样：
i) 将样品由玻棒引流沿管壁加入到凝胶床面上，注意不要将床面凝胶冲起。同时打开层析柱下面流出液开关（控制流速1滴/20秒），保持层析柱下面流出滴速与上样的滴速一致，控制凝胶床界面不能脱水，并控制样品区带尽量狭窄。
ii) 当1.5ml样品全部加入后，用 1-2 ml的0.5mol/L PH8.0 Tris-HCl洗脱液同上样时一样地保持层析柱下面流出滴速与上样的滴速一致以控制凝胶床界面不能脱水，小心清洗凝胶床界面表面，使黏附着的样品全部洗入凝胶床。
iii) 然后开始控制上样的滴速大于层析柱下面流出滴速，使几乎与凝胶床界面相平的洗脱液液面慢慢提高至凝胶床界面高出2cm左右，封闭层析柱上端。
iv) 保持层析柱上柱洗脱液入口处与层析柱下面流出处有一定势压。控制上柱缓冲液的进柱操作压保持恒定。
c) 洗脱：
用0.1 mol/L PH8.0 Tris-HCl 缓冲液洗脱，用部分收集器收集，4分钟/管（约2-3ml/管），收集约1-30管。
5） 酶活、酶浓度测定，参见2.6.2，2.6.3
6） 最高酶活收集管洗脱液留50µl，以备走电泳。
7） 将酶活较高的收集液10~14管合并，测定总体积为7.1 ml，精确测定酶活性。并用考马思亮蓝测定蛋白浓度。测酶活时体系稀释了200倍，定蛋白时无稀释。
E. SDS-PAGE和分子筛过滤层析测定蛋白质分子量在原理和方法上有何不同
电泳法分离蛋白质是根据蛋白质的什么原理：一般是通过生化方法吧蛋白提取出来，蛋白质带有电荷么，是将混合样品中的蛋白质，其原理是第一向基于蛋白质PI不同用等电聚焦，电泳时的正极与负极都会发生电解反应，向着与其电性相反的电极移动的现象称为电泳。是根据蛋白质的电荷不同即酸碱性质不同分离蛋白质混合物的方法。1、电泳：在外电场的作用下，带点颗粒将向着与其电性相反的电极移动，这种现象称为电泳。电泳技术可用于氨基酸、肽、蛋白质和核苷酸等生物分子的分析分离和制备。区带电泳是由于在支持物上电泳蛋白质混合物被分离为若干区带。电泳前用缓冲液浸润薄膜或滤纸等支持物或用缓冲液直接配置成凝胶，将待分离的蛋白质样品加在它的一端或中央，支持物的两端与电极连接，通电电泳。电泳完毕，各个组分分布在不同的区域，用显色剂（蛋白质可用考马斯亮蓝或氨基黑等染色）显色后可以显示出各个组分。氨基酸混合物特别是寡聚核苷酸混合物一次电泳往往不能完全分开。这种情况可以将第一次电泳分开的斑点通过支持介质间的接触印迹转移到第二个支持介质上，旋转90°，进行第二次电泳。这种方法称为双向电泳。2、聚丙烯酰胺凝胶电泳：以聚丙烯酰胺凝胶为支持物，一般制成凝胶柱或凝胶板，凝胶是由相连的两部分组成（小的部分是浓缩胶，大的部分为分离胶），这两部分凝胶的浓度、缓冲液组分和离子强度、pH以及电场强度都是不同的，即不连续性。电泳时样品首先在不连续的两相间积聚浓缩而成很薄的起始区带，然后再进行电泳分离。电泳有三种物理效应：1、样品的浓度效应；2、凝胶对被分离分子的筛选效应；3、一般电泳分离的电荷效应。3、毛细管电泳：高效毛细管电泳、毛细管区带电泳、自由溶液毛细管电泳、毛细管电泳，可分离氨基酸、肽、蛋白质、DNA片段和核酸以及多种小分子，也可用于手性化合物的分离。毛细管减少了由于热效应产生的许多问题，可以提高热散失，有助于消除由于热引起的扩散增加而造成的对流和区带变宽，因此管中不需要加入稳定介质即可进行自由流动电泳。电泳迁移引起溶液中荷电分子向相反电荷的电极移动，虽然被分析样品因电泳迁移而分离，然而电渗作用使溶液向负极流动，而且电渗电流很强，其速度一般比样品的电泳速率答，因此所有的正、负离子和中性分子都被推向负极。对荷正电分子来说，电泳迁移和电渗流效果是一致的，而且移动最快，最先达到负极。随着被分离的分子接近负极，它们都将通过紫外检测器并把信号传递给记录仪。所得结果是被分离组分的紫外吸收对时间的峰谱。4、等点聚焦（IEF）分离蛋白质混合物是在具有pH梯度的介质（如浓蔗糖溶液）中进行。在外电场作用下各种蛋白质将移向并聚焦在等于其等电点的梯度处，并形成一个很窄的区带。pH梯度制作一般利用两性电解质，它是脂肪族多胺和多羧类的同系物，它们具有相近但不相同的解离常数和等电点。在外电场作用下，自然形成pH梯度。5、层析聚焦：根据蛋白质的等电点差异分离蛋白质混合物的柱层析方法。原理：当用特种缓冲液滴洗填充在柱中的特种多缓冲交换剂时，就会在层析柱中自上而下自动的建立起连续的pH梯度；同时加在柱上端的蛋白质样品也随多缓冲液的按各自的等电点聚焦在相应的pH区段。并在过程中随pH梯度下移，蛋白质混合物的各组分先后从柱中流出，达到分离纯化的目的。
F. 分子筛类化合物的概念，分类及常见的制备和表征方法(论述)
.分子筛的概念
分子筛是结晶型的硅铝酸盐，具有均匀的孔隙结构。分子筛中含有大量的结晶水，加热时可汽化除去，故又称沸石。自然界存在的常称沸石，人工合成的称为分子筛。它们的化学组成可表示为
Mx/n[(AlO2)x·(SiO2)y] ·ZH2O
式中M是金属阳离子，n是它的价数，x是AlO2的分子数，y是SiO2分子数，Z是水分子数，因为AlO2带负电荷，金属阳离子的存在可使分子筛保持电中性。当金属离子的化合价n = 1时，M的原子数等于Al的原子数；若n = 2，M的原子数为Al原子数的一半。
用离子交换法制得不同型号的分子筛，以离子命名如NaA (钠A)型、KA (钾A)型、CaA (钙A)型，商业上又用4A、3A、5A的牌号来表示。
笼有多种多样，如 六方柱笼、立方体( )笼、 笼、 笼、八面沸石笼等。
制备用共沉淀法.
表征用图谱就好.
http://www.docin.com/p-682832781.html
G. 变压吸附实验装置的工作原理，求详细点
第一：吸附抄剂相同，气袭体分压相同，各组分在吸附剂上吸附量不同；
第二：吸附剂相同，气体分压不同，同组分在吸附剂上吸附量不同；
第三：利用阀门程序控制，让混合气体组分通过吸附柱，由此得到气体组分的分离与纯化。
第四：模拟真实变压吸附过程，提供工业设计的基本数据。
第五：这是硕士论文、博士论文、设计院设计所需要的实验装置。
H. 请问：3A分子筛的含水率和温升实验怎么做谢谢！
GB/T11944的附录上有3A分子筛含水率的测定方法；至于温升试验很简单：100g分子筛与100g水，放在同一容器，温度能升到30度，证明分子筛能正常使用。
I. 分子筛的生产方法
分子筛是结晶态的硅酸盐或硅铝酸盐，由硅氧四面体或铝氧四面体通过氧桥键相连而形成。分子筛的生产方法有水热合成、水热转化和离子交换等方法。
J. 水分测定仪上的分子筛有什么用用什么型号的比较好
没碰到过
我们用的是快速水份测定仪
效果一般般