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1. 理查德·亨德森的故事

理查德·亨德森（Richard Henderson），男，1945年出生於蘇格蘭愛丁堡，1962-1966在愛丁堡大學獲得物理學學士學位。

1969年取得英國劍橋大學博士學位。分子生物學家和生物物理學家，電子顯微鏡領域的開創者之一。現為英國劍橋大學教授、MRC分子生物實驗室項目負責人。2017年諾貝爾化學獎獲得者。

1975年，他與Nigel Unwin通過電子顯微鏡研究膜蛋白、細菌視紫紅質，並由此揭示出膜蛋白具有良好的機構，可以發生α-螺旋。亨德森近年來將注意力集中在單粒子電子顯微鏡上，即用冷凍電鏡確定蛋白質的原子解析度模型。

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Richard Henderson是典型的「純粹科學家」，科學生涯幾十年，一直堅持在一線親自做實驗，大量成就均以第一作者、甚至唯一作者發表論文（註：在生物領域，對於非理論研究而言，這意味著Henderson教授本人就是科學實驗或數據分析的實際執行者。

通信作者一般意味著研究內容的指導和統籌規劃）。1975年， Henderson與其合作者Nigel Unwin利用電子顯微三維重構技術首次獲得7埃解析度的細菌視紫紅質3D結構(Henderson and Unwin,1975)。這是人們首次觀測到膜蛋白的跨膜螺旋結構。

也是人們首次利用該技術看清楚生物對象的二級結構。當時Henderson教授做出這項成果的時候，冷凍電鏡還沒有誕生，樣品輻射損傷極其嚴重，只能依靠二維晶體中大量規則排列的分子平均效應抵消輻射損傷影響。在當時的環境能完成這樣的創舉，在今天看來都是一件不可思議的事情。

80年代中期，冷凍電鏡技術誕生；Henderson教授也在隨後解析了冷凍狀態下的3.5埃解析度的細菌視紫紅質二維晶體結構(Henderson, R. et al, 1990)。稍稍有點遺憾的是，那個年代，電鏡技術完全處於萌芽狀態，解析度上還無法和X-射線晶體學媲美。

最早的跨膜螺旋只有7埃，對解釋原子層次的機理存在一定困難，而從7埃推進到3.5埃近原子解析度卻整整花了15年時間。雖然Henderson第一個觀察到跨膜螺旋，但是先於他的3.5埃解析度結構。

第一個膜蛋白3.0埃解析度的原子模型卻是德國科學家米歇爾研究組於1984年利用X-射線晶體學完成的（Deisenhofer, J. et al, 1984）。米歇爾隨後獲得1988年諾貝爾獎。

八九十年代是Henderson重要的轉型期，他並沒有因為X-射線晶體學的強大技術壓力而放棄冷凍電鏡相關研究。相反，他深刻地洞察到冷凍電鏡可能在未來會成為「極具前景的、更加強大的技術」，他的重心也在隨後轉向了和冷凍電鏡相關的原理、理論和方法研究。

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