蛋白質鹽析需要什麼儀器

㈠ 蛋白質的鹽析

稀鹽和緩沖系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑，通常用量是原材料體積的1-5倍，提取時需要均勻的攪拌，以利於蛋白質的溶解。提取的溫度要視有效成份性質而定。一方面，多數蛋白質的溶解度隨著溫度的升高而增大，因此，溫度高利於溶解，縮短提取時間。但另一方面，溫度升高會使蛋白質變性失活，因此，基於這一點考慮提取蛋白質和酶時一般採用低溫（5度以下）操作。為了避免蛋白質提以過程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制劑（如二異丙基氟磷酸，碘乙酸等）。
下面著重討論提取液的pH值和鹽濃度的選擇。
1、pH值
蛋白質，酶是具有等電點的兩性電解質，提取液的pH值應選擇在偏離等電點兩側的pH 范圍內。用稀酸或稀鹼提取時，應防止過酸或過鹼而引起蛋白質可解離基團發生變化，從而導致蛋白質構象的不可逆變化，一般來說，鹼性蛋白質用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白質用偏鹼性的提取液。
2、鹽濃度
稀濃度可促進蛋白質的溶，稱為鹽溶作用。同時稀鹽溶液因鹽離子與蛋白質部分結合，具有保護蛋白質不易變性的優點，因此在提取液中加入少量NaCl等中性鹽，一般以0.15摩爾。升濃度為宜。緩沖液常採用0.02-0.05M磷酸鹽和碳酸鹽等滲鹽溶液。

㈡ 如何在鹽析和透析操作中維持蛋白質的各種活性

鹽析和透析是利用蛋白質的物理化學性質，以非色譜的方法進行純化，克服色譜方法純化貽貝粘蛋白設備和材料成本高的問題。整個操作均在冰水浴中進行，這樣可以保證整個鹽析和透析操作中的酶不會有太多的分解。

用蒸餾水將透析液用半透膜過濾，濾過的液體進入燒杯，用硫酸鋇檢驗濾液，如果檢測到硫酸根存在，重復以上操作直到濾液不產生沉澱。

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向某些蛋白質溶液中加入某些無機鹽溶液後，可以降低蛋白質的溶解度，使蛋白質凝聚而從溶液中析出，這種作用叫作鹽析，是物理變化，可復原。向某些蛋白質溶液中加入某些重金屬鹽，可以使蛋白質性質發生改變而凝聚，進而從溶液中析出，這種作用叫作變性，性質改變，是化學反應，無法復原。

㈢ 常有的蛋白濃縮方法有哪些

蛋白濃縮方法基本有： 丙酮沉澱法；免疫沉澱法；三氯醋酸沉澱法；硫酸銨沉澱法；（低溫）有機溶劑沉澱法；聚乙二醇沉澱法；超濾法；透析法；離子交換層析和冷凍乾燥法…… 1.丙酮沉澱法；三氯醋酸沉澱法 試驗要求的儀器簡單，但是常常導致蛋白質變性。 2.免疫沉澱法：得有特異性抗體！ 3.硫酸銨沉澱法：利用高濃度鹽將蛋白質析出（鹽析），選擇硫酸按是因為：鹽析有效性，pH范圍廣，溶解度高，溶液散熱少，經濟！ 4.（低溫）有機溶劑沉澱法：強調低溫（0-4度以下）是因為10度時蛋白會在有機溶劑中變性，可用乙醇，丙酮……注意：Mg2+離子，pH值 5.聚乙二醇沉澱法：使用PEG時旨在個別情況下才會是蛋白質稍有變性！他溶解是散熱低，形成沉澱的平衡時間短，通常達到30%時蛋白質就會達到最大量的沉澱！ 6.超濾法：主要針對小體積蛋白質溶液（幾ml）此法更不易引起變性！不過得有濃縮器，不是哪個實驗室都有的！ 7.透析法：主要用於更換蛋白質的緩沖液！的有透析袋！不需要特殊的儀器！ 8.離子交換層析：可用陰離子交換樹脂進行濃縮！ 9.冷凍乾燥法：在冷凍狀態下讓揚品種的液體升華 參考網址on http://www.bio1000.com/experiment/biochemical/351804.html

㈣ 蛋白質鹽析實驗

蛋白質鹽析一般是指溶液中加入無機鹽類
(
輕金屬鹽，如nacl，(nh4)2so4等)
而使蛋白質
溶解度
降低而析出的過程。

㈤ 蛋白質的鹽析需要的實驗儀器和葯品

超級簡單……主要看你怎麼做。
常見的實驗流程是往蛋白質溶液里加入鹽的固體或者飽和鹽溶液，振盪觀察有無蛋白質沉澱析出。
實驗儀器：燒杯（裝蛋白質溶液，用其他功能類似的東西也行，比如錐形瓶或者試管）。如果用飽和鹽溶液需要一個滴瓶或者細口瓶來裝鹽溶液，需要量筒來計量；如果是鹽固體需要葯匙來取鹽。
葯品：蛋白質溶液，中性鹽。這個鹽具體起來可以是硫酸銨，氯化鈉或者氯化銨硫酸鈉什麼的，有很多種。
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順便，樓下答案是胡扯。專業術語里沒有「變質」這種說法。

㈥ 蛋白質鹽析鹽析

因為蛋白質是親水性大分子，所以在水溶液中有雙電層結構，來保證分子的溶解度平衡並穩定存在。當加入鹽時，鹽會電離成離子態，離子的電性破壞了蛋白質的雙電層結構，從而使其沉降，析出。加入濃酸和濃鹼是不行的，苛性的環境將使蛋白質變性。怎麼樣，清楚吧，呵呵，學化學的。把分給我吧。

㈦ 建立一個蛋白分離純化實驗室需要什麼設備

1. 前處理
把蛋白質從原來的組織或溶解狀態釋放出來，保持原來的天然狀態，並不丟
失生物活性。常用的方法：勻漿器破碎、超生波破碎、纖維素酶處理以及溶菌酶等。
超聲波破碎法：當聲波達到一定頻率時，使液體產生空穴效應使細胞破碎的技術。超聲波引起的快速振動使液體局部產生低氣壓，這個低氣壓使液體轉化為氣體
，即形成很多小氣泡。由於局部壓力的轉換，壓力重新升高，氣泡崩潰。崩潰的氣泡產生一個振動波並傳送到液體中，形成剪切力使細胞破碎。
2． 粗分級
分離可用鹽析、等電點沉澱和有機溶劑分級分離等方法。這些方法的特點是簡便、處理量大，
3． 細分級
樣品的進一步純化。樣品經粗分離以後，一般體積較小，雜蛋白大部分已被除去。進一步純化，一般使用層析法包括凝膠過濾、離子交換層析、吸附層析以及親和層析等。必要時還可選擇電泳、等電聚焦等作為最後的純化步驟。
結晶是最後的一步
分離純化的方法：1．分子大小；2.溶解度；3.電荷；4.吸附性質；5.對配體分子的生物親和力等。
(一)根據分子大小不同的純化方法
1. 透析
利用蛋白質分子不能通過半透膜，使蛋白質和其它小分子物質如無機鹽、單糖等分開。
2. 密度梯度離心。
蛋白質顆粒的沉降系數不僅決定於它的大小，而且也取決於它的密度。
3. 凝膠過濾
利用蛋白質分子大小，因為凝膠過濾所用的介質是凝膠珠，其內部是多孔的網狀結構。當不同的分子大小的蛋白質分子流過凝膠層析柱時，比凝膠珠孔徑大的分子進入珠內的網狀結構，而被排阻在凝膠珠之外隨溶劑在凝膠珠之間的空隙向下移動並最先流出柱外，比網孔小的分子能不同程度底自由出入凝膠珠的內外，由於不同大小的分子所經路徑不同而得到分離。大分子先被洗脫下來。小分子後被洗脫

㈧ 蛋白質鹽析條件是什麼變性的條件是什麼

蛋白質鹽析條件是：加入無機可溶性鹽或者其水溶液。
變性的條件是：受熱、高能射線，紫外線、強酸、強鹼、重金屬鹽、某些有機物。

㈨ 什麼是蛋白質的鹽析

鹽析(salting out)是指在蛋白質水溶液中加入中性鹽，隨著鹽濃度增大而使蛋白質沉澱出來的現象。
中性鹽是強電解質，溶解度又大，在蛋白質溶液中，一方面與蛋白質爭奪水分子，破壞蛋白質膠體顆粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白質顆粒上的電荷，從而使水中蛋白質顆粒積聚而沉澱析出。

常用的中性鹽有硫酸銨、『氯化鈉、硫酸鈉等，但以硫酸銨為最多。

得到的蛋白質一般不失活，一定條件下又可重新溶解，故這種沉澱蛋白質的方法在分離、濃縮，貯存、純化蛋白質的工作中應用極廣。

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鹽析劑與水結合愈強烈，鹽析效應愈強。

由於水合數與離子的大小有關，即離子愈小，水合數就愈大，鹽析效應也愈強。

鹽析劑所含陽離子半徑愈小，電荷愈多，則對被鹽析離子的水化層影響愈大，使被鹽析離子脫水愈易，其鹽析效應愈強。

所以化工生產中常用的鹽析劑多是離子勢較大的陽離子Li+、Al3+、Fe3+、Mg2+、Sn2+等形成的鹽。

我們選擇了這些陽離子所形成的氯化物和硝酸鹽, 並通過探索性實驗， 確定選用一種較合適的鹽析劑。